Совершенно очевидно что это очередное доказательство теории Петровича...

Плодовые мушки могут различать обычный водород и его изотоп - дейтерий - по запаху. К такому выводу пришли греческие ученые, которые недавно опубликовали статью с этими данными в Nature.

Bill Hansson, a specialist in insect olfaction at the Max Planck Institute for Chemical Ecology in Jena, Germany, isn't persuaded. He points out that, although most isotopes are chemically identical, this is not always the case with hydrogen and deuterium, given their large difference in mass. After all, heavy water is toxic, and in the odorants used in the present experiments the substitution of deuterium changes properties such as melting and boiling points. If hydrogen bonds between the odorant and corresponding receptor play a major role, insects may well be able to discriminate between deuterated and non-deuterated compounds using conformational sensing, he says.

Ув. Владимирович, а почему Вы разместили это материал в этой теме ?

As a chemist, I find it interesting that the authors did not consider the difference between the dissociation constants of the hydrogen containing compound and its deuterated counterpart. A google search of the compounds used in the study shows that in aqueous media and, therefore, in the nose environment of the flies these compounds dissociate to different degrees. By itself this finding suggests that the results may not be real because they are significantly affected by the chemical behavior of the compounds tested and not by their dynamic behavior. Posted by: Sticht W

Water Solves Protein Folding Problem
The way water interacts with proteins explains one of the great mysteries of protein folding



One of the grand challenges in molecular biology is to understand how proteins fold into complex 3D shapes.

Proteins are chains of amino acids made by various molecular machines inside cells. When proteins first form, they are random coils. In this state, they are at best benign and at worst toxic--the prions that cause problems such as mad cow disease are misshapen proteins.

But soon after this, a small miracle occurs. These huge molecular chains quickly self-assemble into the complex 3D shapes that allow them to perform their jobs within the cellular machinery.

This performance is so astounding, it's worth dwelling on.

When two amino acid bond, they can take on one of roughly ten different orientations to one another. So a chain of 3 amino acids can be 10^3 different shapes.

The fastest folding protein discovered so far is a structure called a 3-stranded beta sheet. As it's name suggests, it is a surface formed from three strands of protein that bind together. In total, these sheets contain up to 90 amino acids and so in theory can take on any of 10^90 different shapes.

If these shapes were tried at the rate of 100 billion a second, it would take longer than the age of the Universe to find the correct fold. And yet the 3-stranded beta sheet forms in just 140 nanoseconds.

It would less surprising to leave a few lumps of metal and plastic in the back yard and discover the next morning that it had self-assembled into a laptop computer.

There are various suggestions for how protein folding does its magic. One of the most promising is the idea that evolution has selected only those proteins that collapse naturally into the required shape. To do this, the energy of the final shape has to be lower than the starting energy and all the steps in between.

That means the energy landscape of this system must be funnel-shaped. By this way of thinking, protein folding works because, in exploring the space of possible shapes, the structure falls through this funnel.

But there is a problem. If this were the whole story, proteins ought to be more stable at lower temperatures. But they're not. A well know property of many proteins is that their structure collapses as the temperature drops. So any model of protein folding has to account for this too.

Today, Olivier Collet at Nancy University in France has worked out what's going on and the key, he says, is water.

He points out that protein folding does not occur in isolation but in solution. So the amino acid chain is surrounded by water molecules. At close range, these form a shell around the protein chain. What Collet has done is study the behaviour of the water molecules in this first shell.

Collet says that the water molecules form hydrogen bonds with the amino acids. As long as the temperature remains relatively high, the hydrogen bonds are constantly being broken and forming again and the folding proceeds in the usually rapid fashion.

But if the temperature drops, the hydrogen bonds become permanent, allowing the protein to take on new low-energy configurations. This dramatically changes the energy landscape, creating additional valleys that correspond to these new low-energy shapes. So instead of falling through the energy funnel, the protein becomes stuck in another valley that corresponds to an incorrect shape.

That's a useful idea. It neatly explains the temperature problem within the existing theory.

It also suggests that a powerful new understanding of protein folding could come from a better understanding of the properties of water at these tiny scales.

As we saw last week, the network of links between water molecules confined on this scale have a dramatic impact on its behaviour. There may even by a quantum coherence associated with these links, which immediately suggests a new way to approach this problem--treating it as a kind of quantum computation.

That could open a whole new avenue of work and we'll be watching. Fascinating stuff!

How does the first water shell fold proteins so fast ?
Authors: Olivier Collet (IJL)
(Submitted on 28 Jan 2011)
Abstract: First shells of hydration and bulk solvent plays a crucial role in the folding of proteins. Here, the role of water in the dynamics of proteins has been investigated using a theoretical protein-solvent model and a statistical physics approach. We formulate a hydration model where the hydrogen bonds between water molecules pertaining to the first shell of the protein conformation may be either mainly formed or broken. At thermal equilibrium, hydrogen bonds are formed at low temperature and are broken at high temperature. To explore the solvent effect, we follow the folding of a large sampling of protein chains, using a master-equation evolution. The dynamics shows a clear mechanism. Above the glass-transition temperature, a large ratio of chains fold very rapidly into the native structure irrespective of the temperature, following pathways of high transition rates through structures surrounded by the solvent with broken hydrogen bonds. Although these states have an infinitesimal probability, they act as strong dynamical attractors and fast folding proceeds along these routes rather than pathways with small transition rates between configurations of much higher equilibrium probabilities. At a given low temperature, a broad jump in the folding times is observed. Below this glass temperature, the pathways where hydrogen bonds are mainly formed become those of highest rates although with conformational changes of huge relaxation times. The present results reveal that folding obeys a double-funnel mechanism.

Today, Olivier Collet at Nancy University in France has worked out what's going on and the key, he says, is water.

А до сегодняшнего дня, стало быть, про роль воды никто не догадывался любые современные расчеты методом молеекулярной динамики делают с учетом воды

А кроссинговер и другие процессы в мейозе тоже в водной среде происходят ? То же самое хочу спросить применительно к митозу.

ну не в вакууме же. вода в клетке везде есть

Исследовав несколько нейронов в области гиппокампа и новой коры мозга мышей ученые выяснили, что аксоны разных клеток могут передавать друг другу информацию о возбуждении, не проводя его по нервным волокнам. После стимуляции одной из нервных клеток исследователи зафиксировали отсроченные импульсы в аксоне соседнего нейрона.

В ходе дальнейших исследований группа Спрастона намерена установить, является ли такая реакция нейронов случайной, или же она характерна для большинства нервных клеток. Если последнее окажется правдой, открытие американцев радикально изменит представление ученых о деятельности нервной системы.

Slow integration leads to persistent action potential firing in distal axons of coupled interneurons

а с этим что делать будем ? :

я там уже ответтил. судя по абстрактку, суть работы в том, что показали что сигнал идет не только по аксонам но и по дендритам. что в общем-то не удивительно

я не нашел в статье чтобы сигнал шел по дендритам. может плохо читал...

Группе китайских исследователей из университета Цинхуа (Tsinghua University) впервые в истории удалось срастить разорванный нерв при помощи жидкого металлического сплава. Данный метод может стать основой для последующих способов лечения травм нервов.

В данный момент современная медицина позволяет восстанавливать поврежденные нервы, однако этот процесс очень длительный и за время лечения нервов бездействующая мышца уже может не подлежать восстановлению.

Китайские ученые, занимающиеся поиском методов восстановления мышц, пришли к выводу, что наилучшим проводником нервных импульсов является металл, который сохраняет электрическую проводимость в жидком состоянии. Наиболее подходящим материалом для данной цели является сплав галлия, индия и селена, который становится жидким при температуре тела, при этом имея высокую электропроводимость, сообщает gizmodo.com.

Ученые провели опыты на седалищном нерве лягушки, который был специально разрезан исследователями, а затем соединен с помощью жидкого металла, заключенного в оболочку. Конечность лягушки снова обрела способность двигаться.

По словам исследователей, соединение разорванных нервов с помощью жидкого металла поможет поддержать мышцы в тонусе, до полного восстановления нервных окончаний. После полной регенерации нервов, жидкий металл может быть удален из организма.

Группа исследователей из Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова попробовала разобраться с одним из наименее ясных на сегодня вопросов молекулярной биологии – с вопросом о том, как в ядре клетки упаковываются нити ДНК. Учёные пришли к выводу, что укладка в особое состояние под названием "фрактальная глобула" позволяет всей этой генетической машинерии клетки работать с максимальным быстродействием.

Фрактальная глобула – понятие математическое. Но его можно объяснить на примере верёвки или лески. Если вы уроните на пол длинную рыболовную леску (например, от спиннинга), она тут же свернется в такой невообразимо "подлый" клубок, что вам придётся либо распутывать его часами, либо бежать в магазин за новой катушкой. Это обычная, так называемая равновесная, глобула. Фрактальная глобула – структура в этом смысле намного более "вежливая". Применительно к леске это комок, в котором леска ни разу не завязалась в узел, она просто свернулась множество раз, так, чтобы ни одна петля не обвилась вокруг другой. Такая структура представляет собой множество свободных петель разного размера – потяни её за два конца, и она легко распутается.

Российские физики Александр Гросберг, Сергей Нечаев и Евгений Шахнович, впервые спрогнозировавшие существование её ещё в 1988-м году, назвали такую глобулу "складчатой". Всё потому, что она чем-то похожа из-за своей укладки на современную лапшу быстрого приготовления в виде брикетов ("доширак"),

В последние годы её чаще называют фрактальной – и звучит научнее, да и полней отражает свойства такой глобулы, поскольку, как и во всех фракталах, её структура (в данном случае форма мелких и крупных петель) повторяется на малых и больших масштабах.

Долгое время это предсказание оставалось невостребованным. Но результаты исследований последних лет указывают, что хромосомы (нити ДНК) складываются в ядре именно в такую конфигурацию – во фрактальную глобулу. Сегодня по этому поводу в научном сообществе нет консенсуса. Но большинство специалистов, работающих в этой области, сильно заинтригованы, и последние 5-7 лет наблюдается целый поток исследований, посвященных геному, свёрнутому во фрактальную глобулу.

Интуитивно это было бы понятно. Двойная спираль ДНК, укреплённая соответствующим набором белков, представляет собой длинную нить, называемую хроматином. И если этот хроматин представляет собой библиотеку технических руководств по синтезу того или иного белка, нужного организму, то лучше было бы текст этих руководств без нужды не трогать. Соответственно, организму нужно избегать ненужных перекрещиваний одного гена с другим и складывать хроматиновую нитку так, чтобы ни в одном месте части этой нитки между собой не завязывались узлом.

Поэтому, как бы эта нитка хроматина в ядре ни складывалась, она не должна повторять судьбу нечаянно упавшей на пол рыболовной лески, то есть быть не простой глобулой, а фрактальной.

Вдобавок нитка во фрактальной глобуле, не имеющая узлов, по идее должна иметь более высокую свободу перемещений, что для ДНК немаловажно. Для того чтобы ДНК нормально функционировала, необходимо, чтобы её отдельные части в нужный момент встречались между собой, "включая" сигнал к считыванию и указывая всей системе место, откуда это считывание следует начинать, причем всё это должно происходить достаточно быстро (в том числе и во время починки главного носителя информации).

Учёным из МГУ удалось придумать и посмотреть на поведение модельной (более короткой чем реальная ДНК) цепи, свёрнутой во фрактальную глобулу. У их предшественников смоделировать ситуацию с длинной цепочкой, состоящей из четверти миллиона звеньев, не получалось. По признанию исследователей, моделирование длинных цепочек (а именно они позволяют получить сколько-нибудь значимые результаты) затрудняется тем, что они очень долго приходят в равновесное состояние.

"Мы сумели оценить тепловую динамику, свойственную этому виду укладки. Проведённое нами компьютерное моделирование хорошо подтвердило теоретический результат", – отметил Михаил Тамм, сотрудник кафедры физики полимеров и кристаллов физического факультета МГУ, один из авторов исследования. Удачно разрешив эту проблему за счёт грамотно выстроенной программы и большого компьютерного времени на суперкомпьютере МГУ "Ломоносов", исследователи смогли оценить динамику теплового движения (изменение в движении, происходящем за счёт температуры) в моделируемой фрактальной глобуле.
Оказалось, что звенья хроматиновой цепочки движутся во фрактальной глобуле быстрее, чем в обычной ("запутанной"). Что в числе прочего могло повлиять на выбор природы (в ходе эволюционного развития) фрактальной глобулы в качестве лучшего способа укладки ДНК в ядре.

Исследователи надеются, что их работа позволит лучше понять, как именно функционирует вся машинерия, связанная с хранением и считыванием информации в ДНК.

"С точки зрения динамики нам бы хотелось разобраться с тем, какие там встроенные характерные времена, какие процессы могут происходить просто за счёт теплового движения, а что неизбежно требует привлечения активных элементов, ускоряющих работу ДНК", – резюмировал Тамм.

Результаты своей работы учёные опубликовали в майском номере журнала Physical Review Letters.

"С точки зрения динамики нам бы хотелось разобраться с тем, какие там встроенные характерные времена"

Нобелевскую премию по химии за 2015 год получат швед Томас Линдал (Tomas Lindahl) , американец Пол Модрич (Paul Modrich) и турок Азиз Санджар (Aziz Sancar). Сообщение об этом появилось на сайте премии.

Разделившие между собой премию ученые независимо друг от друга описали и объяснили механизмы, с помощью которых клетки «чинят» свою ДНК и, таким образом, защищают генетическую информацию от повреждений.

Ученые из МФТИ и Института молекулярной биологии им. В. А. Энгельгардта обнаружили механизм, позволяющий считывать гены, которые недоступны в обычных условиях. Этот эффект обусловлен наличием последовательностей в геноме, узнаваемых белками-блокаторами. Полученные результаты помогут разобраться в механизмах экспрессии белков.

Геномы содержащих ядро организмов упакованы в конструкцию, состоящую из ДНК, РНК и связующих белков, — хроматин. Обычно хроматин можно разделить на две основные формы, отличающиеся возможностью считывания генетической информации. Нечитаемая часть представляет собой плотно намотанную на белки нить ДНК и называется гетерохроматином. Вторая часть (эухроматин) состоит из свободных участков расплетенной ДНК, что позволяет ферментам использовать эту часть генома для синтеза РНК и белков. Долгое время гетерохроматин считался «молчащей» частью генома, не содержащей генов. ...