nature.web.ru/db/msg.html?mid=1163831&uri=4.html
"..2. На правильную укладку всего сверхпродуцированного белка
может не хватать шаперонов, в результате чего образуется неправильно уложенная форма белка, что повышает вероятность появления прионной конформации.
3.
Если шаперон не успевает укладывать весь белок правильно, протеазы могут частично разрезать его, оставляя укороченные домены, которые с большей вероятностью образуют прионную конформацию de novo.
Два последних предположения сводятся к тому, что прион как бы титрует шаперон [лекции Тер-Аванесян]. Возможно, все три эти объяснения правильны и взаимосвязаны. В дополнение можно сказать, что связь шаперонов с конверсией de novo косвенно подтверждается тем, что при делеции шаперона Ssb1 частота формирования спонтанного образования [Psi+] возрастает (см. ниже [12])...
...Делеция гена Hsp104 элиминирует детерминант. Для объяснения этого факта существуют две гипотезы. Агрегаты прионных белков представляют собой фибриллы. Тер-Аванесян с сотрудниками предположили, что Hsp104 действует на прионные фибриллы Sup35 так же, как и на другие белковые агрегаты. При этом происходит фрагментация фибрилл, сопровождающаяся увеличением количества концов, по которым происходит полимеризация (конверсия).
Следовательно, частичное разрушение фибрилл увеличивает общую скорость полимеризации.
Кроме этого фрагментация необходима для стабильного наследования детерминанта, когда отрезки фибрилл переходят в дочерние клетки. При отсутствии шаперона фрагментация происходить не будет, поэтому белок Sup35 будет находиться в клетке в виде одного агрегата - единственного центра полимеризации; он будет медленно осуществлять конверсию, и, возможно, не будет разделен между дочерними клетками. В таких условиях наследование [Psi+] будет затруднено и через некоторое время прионный фенотип исчезнет [4]..."